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Falar sobre imunoglobulina m

Número Browse:0     Autor:editor do site     Publicar Time: 2023-05-26      Origem:alimentado

Falar sobre imunoglobulina m

Imunoglobulina M (IgM) é um dos vários isotipos de anticorpos (também conhecidos como imunoglobulinas) produzidos por vertebrados. A principal fonte de produção específica de IgM.En 1937, um anticorpo foi observado em cavalos hiperimunizados com polissacarídeo pneumocócico, que era muito maior em tamanho do que o típico γ-globulina com um peso molecular de 990.000 daltons. O novo anticorpo foi inicialmente chamado de gama-macroglobulina e posteriormente IgM-M, para "macroglobulina. " Os domínios V das imunoglobulinas normais são altamente heterogêneas, refletindo seu papel em defesa contra uma variedade de microorganismos infecciosos e essa heterogeneidade dificulta Das duas fontes homogêneas de IgM foram posteriormente descobertas. Primeiro, a proteína de alto peso molecular produzido por alguns pacientes com mieloma múltiplo é considerado como γ-macroglobulina produzido pelo tumor e, como o tumor é clonal, o IGM que produz é homogêneo. In the 1960s, methods were developed to induce immunoglobulin-producing tumors (plasmacytomas) in mice, thereby providing a homogenous source of immunoglobulins of various isotypes, including IgM.More recently, expression of engineered immunoglobulin genes in tissue culture can be used to generate IgM com alterações específicas, determinando assim os requisitos moleculares para características de interesse.

EstruturaTeste de triagem rápida IgG e IgM

As imunoglobulinas são compostas de cadeias leves e pesadas. ácidos de comprimento). A cadeia pesada μ de IgM é uma proteína de aproximadamente 576 aminoácidos que consistem em um domínio variável (VH aproximadamente 110 aminoácidos), quatro domínios de região constante distintos (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4, cada um aproximadamente 110 aminoácidos ) e a "cauda" de cerca de 20 aminoácidos. Os oligossacarídeos da cadeia pesada µ µ µliossacarídeos em cinco resíduos de asparagina. Osoligossacarídeos no rato e IgM humano foram parcialmente caracterizados por uma variedade de técnicas, incluindo RMN, ligação de lectina, vários sistemas cromatográficos e sistemas e sistemas cromatográficos e sensibilidades enzimáticas (para revisão, ver [9]). As estruturas de oligossacarídeos em cada local variaram em detalhes, e os principais oligossacarídeos biantenarynário, Triantenary e altos manose diferiram entre os locais. denotado µ). As cadeias pesadas e leves são mantidas juntas por ligações dissulfeto (representadas como triângulos vermelhos) e interações não covalentes.As duas unidades µl são ligadas por uma ligação dissulfeto no domínio Cµ2; Essa estrutura (µl) 2 é frequentemente chamada de IgM "monômero " porque se assemelha à da imunoglobulina G (IgG) em alguns aspectos.Com base em sua velocidade e aparência de sedimentação em micrografias eletrônicas, foi deduzido que o IgM geralmente ocorre como um "Pentamer ", um polímero composto por cinco "monômeros " [(µl) 2] 5, originalmente representados e modelos em 1d , com ligações dissulfeto entre os domínios cµ3 e entre as caudas. Também mostrou que o IgM pentamérico inclui uma terceira proteína, a cadeia J.A cadeia J (J Stands for Junction) foi considerada um componente covalente do IgA polimérico e IgM. A cadeia J é uma proteína ácida pequena (aproximadamente 137 aminoácidos), a cadeia J conecta as duas cadeias µ através de uma ligação dissulfeto envolvendo uma cisteína da cauda.